Ribosomes terminated in vitro are in a tight association with non-phosphorylated elongation factor 2 (eEF-2) and GDP

نویسندگان
چکیده

برای دانلود باید عضویت طلایی داشته باشید

برای دانلود متن کامل این مقاله و بیش از 32 میلیون مقاله دیگر ابتدا ثبت نام کنید

اگر عضو سایت هستید لطفا وارد حساب کاربری خود شوید

منابع مشابه

Circadian clock regulation of mRNA translation through eukaryotic elongation factor eEF-2.

The circadian clock has a profound effect on gene regulation, controlling rhythmic transcript accumulation for up to half of expressed genes in eukaryotes. Evidence also exists for clock control of mRNA translation, but the extent and mechanisms for this regulation are not known. In Neurospora crassa, the circadian clock generates daily rhythms in the activation of conserved mitogen-activated p...

متن کامل

features of short story in translated and non-translated literature: a polysystemic perspective

ترجمه متون ادبی در دنیای امروز از اهمیت ویژه ای برخوردار است. فرهنگ های مختلف با استفاده از متون ادبی ملل و فرهنگ های دیگر سعی در غنی کردن فرهنگ و ادبیات کشور خود دارند. کشور ما نیز از این قاعده مستثنی نیست. در ایران، ترجمه متون ادبی اروپائی که با دوران مشروطه ایرانی آغاز می شود موجب تغییرات اساسی در فرهنگ، شیوه زندگی و تفکر ایرانیان شده است. در این دوران نه تنها در امورات سیاسی و فکری کشور تغی...

15 صفحه اول

Colocalization of oxytocin and phosphorylated form of elongation factor 2 in the rat hypothalamus.

Oxytocin (OT) is one of the neuropituitary hormones and is synthesized in the neurons of the paraventricular nucleus (PVN) and supraoptic nucleus (SON). Previous studies have shown that the mRNAs encoding OT are delivered from the soma to both dendrites and axons of the neurons in the PVN and SON. However, it has not been elucidated whether a translational regulation mechanism to enable local s...

متن کامل

Identification by photo-affinity labeling of the proteins in Escherichia coli ribosomes involved in elongation factor G-dependent GDP binding.

Guanosine diphosphate esterified at the beta-phosphate group with the photolabile 4-azidophenol [1-(4-azidophenyl)-2-(5'-guanyl)pyrophosphate] was found to inhibit GDP binding to the ribosomes of E. coli. UV-irradiation of the fusidic acid-stabilized complex among ribosomes, elongation factor G, and the azidophenyl-GDP, results in selective attachment of the photo-affinity label to the proteins...

متن کامل

ذخیره در منابع من


  با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید

ژورنال

عنوان ژورنال: European Journal of Biochemistry

سال: 1993

ISSN: 0014-2956,1432-1033

DOI: 10.1111/j.1432-1033.1993.tb18034.x